杂环胺与牛血清白蛋白的相互作用研究

doi:10.12141/j.issn.1000-565X.200285

华南理工大学学报（自然科学版） ›› 2020, Vol. 48 ›› Issue (11): 123-130.doi: 10.12141/j.issn.1000-565X.200285

杂环胺与牛血清白蛋白的相互作用研究

李琳^1,2 婺鸣¹ 李冰 ^1,3,4† 张霞^1,3,4 徐丹¹

1．华南理工大学食品科学与工程学院，广东广州 510640; 2．东莞理工学院，广东东莞 523000;3．华南理工大学广东省天然产物绿色加工与产品安全重点实验室，广东广州 510640;4．华南理工大学淀粉与植物蛋白深加工教育部工程研究中心，广东广州 510640

收稿日期:2020-06-04 修回日期:2020-07-02 出版日期:2020-11-25 发布日期:2020-11-05
通信作者: 李冰(1972-)，女，博士，教授，主要从事生物与食品化工研究。 E-mail:bli@scut.edu.cn
作者简介:李琳(1962-)，男，博士，教授，主要从事食品工程研究。E-mail: felinli@scut．edu．cn
基金资助:
国家重点研发计划项目 (2017YFC1600401)

Study on Interaction between Heterocyclic Aromatic Amines and Bovine Serum Albumin

LI Lin^1,2 WU Ming¹ LI Bing^1,3,4 ZHANG Xia^1,3,4 XU Dan¹

1． School of Food Science and Engineering，South China University of Technology，Guangzhou 510640，Guangdong，China;2． Dongguan University of Technology，Dongguan 523000，Guangdong，China; 3． Guangdong Province Key Laboratory for Green Processing of Natural Products and Product Safety，South China University of Technology，Guangzhou 510640，Guangdong，China; 4． Ministry of Education Engineering Ｒesearch Center of Starch ＆ Protein Processing，South China University of Technology，Guangzhou 510640，Guangdong，China

Received:2020-06-04 Revised:2020-07-02 Online:2020-11-25 Published:2020-11-05
Contact: 李冰(1972-)，女，博士，教授，主要从事生物与食品化工研究。 E-mail:bli@scut.edu.cn
About author:李琳(1962-)，男，博士，教授，主要从事食品工程研究。E-mail: felinli@scut．edu．cn
Supported by:
Supported by the National Key Ｒ＆D Program of China (2017YFC1600401)

摘要/Abstract

摘要： 杂环胺是食物热加工生成的一类具有致癌性的化学危害物，考察其与转运蛋白的相互作用，对了解它的体内毒性有重要意义。通过多光谱方法研究了两种常见杂环胺2-氨基-3-甲基咪唑［4，5-f］ -喹啉 (IQ) 和 9H-吡啶并［3，4-b］吲哚 (Norharman) 分别与牛血清白蛋白 (BSA) 之间的相互作用。结果表明，两种杂环胺均能自发地与 BSA结合产生荧光淬灭，且结合位点 n 均约为 1 个。IQ 对 BSA 的荧光淬灭机理为动态和静态的联合淬灭，且以动态淬灭机理为主，两者的分子间相互作用主要是疏水作用力;Norharman 对 BSA 的淬灭属于静态淬灭，结合力类型主要是氢键和范德华力。两种杂环胺与 BSA 之间的结合均能导致 BSA 构象的改变，且 IQ 引起的构象改变程度要高于Norharman。此外，依据能量最低原则，通过分子对接模拟了杂环胺与 BSA 的结合位点。

关键词: 杂环胺, 牛血清白蛋白, 多光谱法, 分子对接, 相互作用

Abstract: Heterocyclic aromatic amines (HAAs)，as a kind of carcinogenic substance，is mainly generated in the thermal process of foods． The study of its interaction with transport proteins is important for revealing its toxicity in human bodies． The interaction between two common heterocyclic aromatic amines as 2-amino-3-methylimidazole［4，5-f］-quinoline (IQ)，9H-pyrido ［3，4-b］indole (Norharman) and bovine serum albumin (BSA) was studied with multi-spectroscopic methods． It shows that both heterocyclic aromatic amines can be spontaneously combined with BSA to quench the endogenous fluorescence，and the binding site is about one for both heterocyclic aromatic amines． The quenching mechanism of IQ to BSA is a combination of dynamic and static quenching，in most cases dynamic quenching is dorminant． The molecular interaction between IQ and BSA is mainly driven by a hydrophobic force． The quenching mechanism between Norharman and BSA is the static quenching of ground state complex formation，and the binding is driven by hydrogen bonding and van der Waals force． Both IQ and Norhar-man can cause the changes of BSA conformation，and the degree of conformational change caused by IQ is higher than that of Norharman． In addition，according to the principle of minimum energy，the binding site of HAAs and BSA was simulated by molecular docking．

Key words: heterocyclic aromatic amines, bovine serum albumin, multi-spectroscopic method, molecular doc-king, interaction

中图分类号:

TS251.5

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杂环胺与牛血清白蛋白的相互作用研究

Study on Interaction between Heterocyclic Aromatic Amines and Bovine Serum Albumin

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