华南理工大学学报(自然科学版) ›› 2006, Vol. 34 ›› Issue (12): 41-46.

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基于结构信息的酶解制备ACEIP

朱志伟1 涂小珂2 曾庆孝1 阮征1 张德聪3   

  1. 1. 华南理工大学 轻工与食品学院, 广东 广州 510640; 2. 深圳出入境检验检疫局 食品检验检疫中心, 广东 深圳 518067;3. 华南理工大学 化学科学学院, 广东 广州 510640
  • 收稿日期:2005-10-20 出版日期:2006-12-25 发布日期:2006-12-25
  • 通信作者: 朱志伟(1974-), 男, 博士, 讲师, 主要从事食品科学与工程研究. E-mail:zhwzhu@ scut. edu. cn
  • 作者简介:朱志伟(1974-), 男, 博士, 讲师, 主要从事食品科学与工程研究.
  • 基金资助:

    广东省自然科学基金博士启动基金资助项目( 04300090); 华南理工大学自然科学基金青年基金资助项目( E5040970)

Enzymatic Preparation of ACEIP Based on Structure Information

Zhu Zhi-wei1  Tu Xiao-ke2  Zeng Qing-xiao1  Ruan Zheng1  Zhang De-cong3   

  1. 1.School ofLight Industry and Food Sciences,South China Univ.of Tech.,Guangzhou 510640,Guangdong,China;2.Food Inspoetion and Quarantine Center,Shenzhen Entry·Exit Inspection and Quarantine Bureau,Shenzhen 518067,Guangdong,China;3.Schol of Chemical Science,South China Univ.of Tech.,Guangzhou 510640,Guangdong,China
  • Received:2005-10-20 Online:2006-12-25 Published:2006-12-25
  • Contact: 朱志伟(1974-), 男, 博士, 讲师, 主要从事食品科学与工程研究. E-mail:zhwzhu@ scut. edu. cn
  • About author:朱志伟(1974-), 男, 博士, 讲师, 主要从事食品科学与工程研究.
  • Supported by:

    广东省自然科学基金博士启动基金资助项目( 04300090); 华南理工大学自然科学基金青年基金资助项目( E5040970)

摘要: 在结构信息分析的基础上, 选择具有特定作用位点的酶, 进行酶解制备血管紧张素转化酶抑制肽( ACE IP)的研究, 对以结构信息为基础的定向控制酶解制备模式进行了初步探讨. 文中首先通过全略微分重叠计算, 对所选择的11种抑制剂的结构信息进行分析, 认为当肽链的N 端为Asp、G lu, C 端为Pro、Trp、M et、Phe、Lys时, 对血管紧张素转化酶(ACE )的抑制效果较好; 在此基础上, 选择具有特定作用位点的酶, 以罗非鱼肉为对象进行酶解制备ACE IP的研究, 并对酶解产物进行分离和分析, 发现其中含有Thr-Cys、Asp-T rp和G lu-M e,t 所得结果与理论分析结果相符, 初步说明了以结构信息为基础的定向控制酶解制备模式的可行性.

关键词: 血管紧张素转化酶抑制肽, 酶解, 结构信息, 全略微分重叠计算

Abstract:

The aim of this research is to investigate the enzymatic preparation of angiotensin Ⅰ-converting enzyme in-hibitory peptide(ACEIP)on the basis of the structure information analysis and by choosing enzymes tII preferen-tial specificity,thus preliminarily giving a directional and controlled enzymolysis technology according to the struc-ture information.In the investigation,the structure information of 1 1 selected angiotensin Ⅰ-converting enzyme in-hibitors was analyzed by means of the Complete Neglect of Diferential Overlap(CNDO).The results indicate that the oligopeptide possesses high inhibitory activity to angiotensin I-converting enzyme(ACE)when it is of residues Pro,Trp,Met,Phe and Lys in C·term inal position an d when residues Asp an d Glu in N-terminal position.Th en,the enzymatic preparation of ACEIP from tilapia meat was conducted using enzymes with preferential specificity.Th e hydrolysate,in which Thr-Cys,Asp-Trp an d Glu·Met were found,was finally extracted and analyzed.The re-suits accord with the theoretical results,which preliminarily shows the feasibility of the directional and controlled enzymatic technology based on the structure inform ation.

Key words: angiotensin Ⅰ-converting enzyme inhibitory peptide, enzymolysis, structure inform ation, Complete Neglect of Diferential Overlap(CNDO)